ОБМЕН БЕЛКОВ

Белки занимают ведущее место среди органических элементов, на их долю прихо­дится более 50% сухой массы клетки.Они выполняют ряд важнейших биологических функций. Вся совокупность обмена веществ в организме (дыхание, пищеварение, выделение) обеспечивается деятельностью ферментов, которые являются белками. Все двигательные функции организма обеспечиваются взаимодействием сократительных белков- актина и миозина.

Поступающий с пищей из внешней среды белок служит пластической и энергети­ческой целям. Пластическое значение белка состоит в восполнении и новообразовании различных структурных компонентов клетки. Энергетическое значение заключается в обеспечении организма энергией, образующейся при расщеплении белков.

В тканях постоянно протекают процессы распада белка с последующим выделе­нием из организма неиспользованных продуктов белкового обмена и наряду с этим синтез белков. Таким образом, белки организма не находятся в статическом состоянии, из-за непрерывного процесса их разрушения и образования происходит обновление белков. Скорость обновления белков неодинакова для различных тканей. С наибольшей скоро­стью обновляются белки печени, слизистой оболочки кишечника, а также других внутрен­них органов и плазмы крови. Медленнее обновляются белки, входящие в состав клеток мозга, сердца, половых желез и еще медленнее - белки мышц, кожи и особенно опорных тканей (сухожилий, костей и хрящей).

Физиологическое значение аминокислотного состава пищевых белков и их биологическая ценность

Для нормального обмена белков, являющихся основой их синтеза, необходимо по­ступление с пищей в организм различных аминокислот. Изменяя количественное соот­ношение между поступающими в организм аминокислотами или исключая из пищи ту или иную аминокислоту, можно по состоянию азотистого баланса, росту, массе и об­щему состоянию животных судить о значении для организма отдельных аминокислот. Экспериментально установлено, что из 20 входящих в состав белков аминокислот 12 син­тезируются в организме (заменимые аминокислоты), а 8 не синтезируются (незаменимые аминокислоты).

Без незаменимых аминокислот синтез белка резко нарушается и наступает отрица­тельный баланс азота, останавливается рост, падает масса тела. Длительная жизнь животных и нормальное их состояние невозможны при отсутствии в пище хотя бы одной из незаменимых аминокислот. Для людей незаменимыми аминокислотами являются лей­цин, изолейцин, валин, метионин, лизин, треонин, фенилаланин, трйптофан.

Белки обладают различным аминокислотным составом, поэтому и возможность их использования для синтетических нужд организма неодинакова. В связи с этим было введено понятие биологической ценности белков пищи. Белки, содержащие весь необхо­димый набор аминокислот в таких соотношениях, которые обеспечивают нормальные процессы синтеза, являются белками биологически полноценными. Наоборот, белки, не содержащие тех или иных аминокислот или содержащие их в очень малых количествах, будут неполноценными. Так, неполноценными белками являются желатина, в которой имеются лишь.следы цистина и отсутствует трйптофан и тирозин, зеин (белок, находя­щийся в кукурузе), содержащий мало триптофана и лизина, глиадин (белок пшеницы) и гордеин (белок ячменя), содержащие мало лизина, и некоторые другие./Наиболее высока биологическая ценность белков мяса, яиц, рыбы, икры, молока.

В связи с этим пища человека должна не просто содержать достаточное количество белка, но обязательно иметь в своем составе не менее 30% белков с высокой биологиче­ской ценностью, т. е. животного происхождения.

У людей встречается форма белковой недостаточности, развивающаяся при однообразном питании продуктами растительного происхождения с малым содержанием белка. При этом возни­кает заболевание, получившее название «квашиоркор». Оно встречается среди населения стран тропического и субтропического пояса Африки, Латинской Америки и Юго-Восточной Азии. Этим заболеванием страдают преимущественно дети в возрасте от 1 года до 5 лет.

Биологическая ценность одного и тог.о же белка для разных людей различна. Вероят­но, она не является какой-то определенной величиной, а может изменяться в зависимости от состояния организма, предварительного пищевого режима, интенсивности и характера физиологической деятельности, ьда.раста, индивидуальных особенностей обмена веществ и других факторов.

Практически важно, чтобы два неполноценных белка, один из которых не содержит одних аминокислот, а другой - других, в сумме могли обеспечить потребности орга­низма. ,

Азотистый баланс

Азотистый баланс - соотношение количества азота, поступившего в организм с пи­щей и выделенного из него. Так как основным источником азота в организме является белок, то по азотистому балансу можно судить о соотношении количества поступившего и разрушенного в организме белка. Количество принятого с пищей азота отличается от количества усвоенного азота, так как часть азота теряется с калом.

Усвоение азота вычисляют по разности содержания азота в принятой пище и в кале. Зная количество усвоенного азота, легко вычислить общее количество усвоенного орга­низмом белка, так как в белке содержится в среднем 16% азота, т. е. 1 г азота содержится в 6,25 г белка. Следовательно, умножив найденное количество азота на 6,25, можно опре­делить количество белка.

Для того чтобы установить количество разрушенного белка, необходимо знать общее количество азота, выведенного из организма. Азотсодержащие продукты белкового об­мена (мочевина, мочевая кислота, креатинин и др.) выделяются преимущественно с мо­чой и частично с потом. В условиях обычного, неинтенсивного потоотделения на коли­чество азота в поте можно не обращать внимания. Поэтому для определения количества распавшегося в организме белка обычно находят количество азота в моче и умножают на 6,25.

Между количеством азота, введенного с белками пищи, и количеством азота, выво­димым из организма, существует определенная взаимосвязь. Увеличение поступления белка в организм приводит к увеличению выделения азота из организма. У взрослого человека при адекватном питании, как правило, количество введенного в организм азота равно количеству азота, выведенного из организма. Это состояние получило название азотистого равновесия. Если в условиях азотистого равновесия повысить количество белка в пище, то азотистое равновесие вскоре восстанавливается, но уже на новом, более высоком уровне. Таким образом, азотистое равновесие может устанавливаться при значительных колебаниях содержания белка в пище.

В случаях, когда поступление азота превышает его выделение, говорят о положи­тельном азотистом балансе. При этом синтез белка преобладает над его распадом. Устой­чивый положительный азотистый баланс наблюдается всегда при увеличении" массы тела. Он отмечается в период роста организма, во время беременности, в периоде выздо­ровления после тяжелых заболеваний, а также при усиленных спортивных тренировках, сопровождающихся увеличением массы мышц. В этих условиях происходит задержка азота в организме (ретенция азота}.

Белки в организме не депонируются, т. е. не откладываются в запас. Поэтому при поступлении с пищей значительного количества белка только часть его расходуется на пластические цели, большая же часть - на энергетические цели.

Когда количество выведенного из организма азота превышает количество посту­пившего азота, говорят об отрицательном азотистом балансе.

Отрицательный азотистый баланс отмечается при белковом голодании, а также в случаях, когда в организм не поступают отдельные необходимые для синтеза белков аминокислоты.

Распад белка в организме протекает непрерывно. Степень распада белка связана с характером питания. Минимальные затраты белка в условиях белкового голодания наблюдаются при питании углеводами. В этих условиях выделение азота может быть в 3-3"/2 раза меньше, чем при полном голодании. Углеводы при этом выполняют сбере­гающую белки роль.

Распад белков в организме, происходящий при отсутствии белков в пище и доста­точном введении всех других питательных веществ (углеводы, жиры, минеральные соли, вода, витамины), отражает те минимальные траты, которые связаны с основными про­цессами жизнедеятельности. Эти наименьшие потери белка для организма в состоянии покоя, пересчитанные на 1 кг массы тела, были названы Рубнером коэффициентом из­нашивания.

Коэффициент изнашивания для взрослого человека равен 0,028-0,075 г азота на 1 кг массы тела в сутки.

Отрицательный азотистый баланс развивается при полном отсутствии или недоста­точном количестве белка в пище, а также при потреблении пищи, содержащей непол­ноценные белки. Не исключена возможность дефицита белка при нормальном поступле­нии, но при значительном увеличении потребности в нем организма. Во всех этих случаях имеет место белковое голодание. "

При белковом голодании даже в случаях достаточного поступления в организм жи­ров, углеводов, минеральных солей, воды и витаминов происходит постепенно нарастаю­щая потеря массы тела, зависящая от того, что затраты тканевых белков (минимальные в этих условиях и равные коэффициенту изнашивания) не компенсируются поступлением белков с пищей. Поэтому длительное белковое голодание в конечном счете, так же как и полное голодание, неизбежно приводит к смерти. Особенно тяжело переносят белковое голодание растущие организмы, у которых в этом случае происходит не только потеря массы тела, но и остановка роста, обусловленная недостатком пластического материала, необходимого для построения клеточных структур.

Белки, жиры, углеводы, витамины - основные пищевые вещества в рационе человека. Пищевыми веществами называют такие химические соединения или отдельные элементы, которые необходимы организму для его биологического развития, для нормального протекания всех жизненно важных процессов.

Белки - это высокомолекулярные азотистые соединения, основная и обязательная часть всех организмов. Белковые вещества участвуют во всех жизненно важных процессах. Например, обмен веществ обеспечивается ферментами, по своей природе относящимися к белкам. Белками являются и сократительные структуры, необходимые для выполнения сократительной функции мышц - актомиозин; опорные ткани организма - коллаген костей, хрящей, сухожилий; покровные ткани организма - кожа, ногти, волосы.

По составу белки делятся на: простые - протеины (при гидролизе образуются только аминокислоты и аммиак) и сложные- протеиды (при гидролизе образуются еще и небелковые вещества - глюкоза, липоиды, красящие вещества и др.).

Среди многочисленных пищевых веществ белкам принадлежит наиболее важная роль. Они служат источником незаменимых аминокислот и так называемого неспецифического азота, необходимого для синтеза белков.

От уровня снабжения белками в большой степени зависят состояние здоровья, физическое развитие, физическая работоспособность, а у детей раннего возраста - и умственное развитие. Достаточность белка в пищевом рационе и его высокое качество позволяют создать оптимальные условия внутренней среды организма, необходимые для роста, развития, нормальной жизнедеятельности человека и его работоспособности. Под влиянием белковой недостаточности могут развиваться такие патологические состояния, как отек и ожирение печени; нарушение функционального состояния органов внутренней секреции, особенно половых желез, надпочечников и гипофиза; нарушение условно-рефлекторной деятельности и процессов внутреннего торможения; снижение иммунитета; алиментарная дистрофия. Белки состоят из углерода, кислорода, водорода, фосфора, серы и азота, входящих в состав аминокислот - основных структурных компонентов белка. Белки различаются уровнем содержания аминокислот и последовательности их соединения. Различают белки животные и растительные.

В отличие от жиров и углеводов белки содержат кроме углерода, водорода и кислорода еще азот - 16%. Поэтому их называют азотсодержащими пищевыми веществами. Белки нужны животному организму в готовом виде, так как синтезировать их, подобно растениям, из неорганических веществ почвы и воздуха он не может. Источником белка для человека служат пищевые вещества животного и растительного происхождения. Белки необходимы прежде всего как пластический материал, это их основная функция: они составляют в целом 45% плотного остатка организма.

Белки входят также в состав гормонов, эритроцитов, некоторых антител, обладая высокой реактивностью.

В процессе жизнедеятельности происходит постоянное старение и отмирание отдельных клеточных структур, и белки пищи служат строительным материалом для их восстановления. Окисление в организме 1 г белка дает 4,1 ккал энергии. В этом и заключается его энергетическая функция. Большое значение имеет белок для высшей нервной деятельности человека. Нормальное содержание белка в пище улучшает регуляторную функцию коры головного мозга, повышает тонус центральной нервной системы.

При недостатке белка в питании возникает ряд патологических изменений: замедляются рост и развитие организма, уменьшается вес; нарушается образование гормонов; снижаются реактивность и устойчивость организма к инфекциям и интоксикациям. Питательная ценность белков пищи зависит прежде всего от их аминокислотного состава и полноты утилизации в организме. Известны 22 аминокислоты, каждая имеет особое значение. Отсутствие или недостаток какой-либо из них ведет к нарушению отдельных функций организма (рост, кроветворение, вес, синтез белка и др.). Особенно ценны следующие аминокислоты: лизин, гистидин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, валин. Для маленьких детей большое значение имеет гистидин.

Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме и заменяться другими. Их называют незаменимыми. В зависимости от содержания заменимых и незаменимых аминокислот пищевые белки разделяются на полноценные, аминокислотный состав которых близок к аминокислотному составу белков человеческого тела и содержит в достаточном количестве все незаменимые аминокислоты, и на неполноценные, в которых отсутствуют одна или несколько незаменимых аминокислот. Наиболее полноценны белки животного происхождения, особенно белки желтка куриного яйца, мяса и рыбы. Из растительных белков высокой биологической ценностью обладают белки сои и в несколько меньшей степени - фасоли, картофеля и риса. Неполноценные белки содержатся в горохе, хлебе, кукурузе и некоторых других растительных продуктах.

Физиолого-гигиенические нормы потребности в белках. Эти нормы исходят из минимального количества белка, которое способно поддержать азотистое равновесие организма человека, т.е. количество азота, введенного в организм с белками пищи, равно количеству азота, выведенного из него с мочой за сутки.

Суточное потребление пищевого белка должно полностью обеспечивать азотистое равновесие организма при полном удовлетворении энергетических потребностей организма, обеспечивать неприкосновенность белков тела, поддерживать высокую работоспособность организма и сопротивляемость его неблагоприятным факторам внешней среды. Белки в отличие от жиров и углеводов не откладываются в организме про запас и должны ежедневно вводиться с пищей в достаточном количестве.

Физиологическая суточная норма белка зависит от возраста, пола и профессиональной деятельности. Например, для мужчин она составляет 96-132 г, для женщин - 82-92 г. Это нормы для жителей больших городов. Для жителей малых городов и сел, занимающихся более тяжелой физической работой, норма суточного потребления белка увеличивается на 6 г. Интенсивность мышечной деятельности не влияет на обмен азота, но необходимо обеспечить достаточное для таких форм физической работы развитие мышечной системы и поддерживать ее высокую работоспособность.

Взрослому человеку в обычных условиях жизни при легкой работе требуется в сутки в среднем 1,3 -1,4 г белка на 1 кг веса тела, а при физической работе - 1,5 г и более (в зависимости от тяжести труда).

В дневном рационе спортсменов количество белка должно составлять 15-17%, или 1,6-2,2 г на 1 кг массы тела.

Белки животного происхождения в суточном рационе взрослых должны занимать 40 - 50% от общего количества потребляемых белков, спортсменов - 50 - 60, детей - 60 - 80%. Избыточное потребление белков вредно для организма, так как затрудняются процессы пищеварения и выделения продуктов распада (аммиака, мочевины) через почки.

Жизнедеятельность человека обеспечивается ежедневным потреблением с пищей сбалансированной смеси, содержащей восемь незаменимых аминокислот и две частично заменимые (аргинин и гистидин). Незаменимые представлены ароматическими (фенилаланин, триптофан), алифатическими (лейцин, валин, изолейцин, лизин), а также содержащими серу (метионин) и гидроксильную группу (треонин).

Отсутствие в пище хотя бы одной незаменимой аминокислоты приводит к неполному усвоению других, что в итоге приводит к тяжёлым клиническим последствиям.

Для оценки аминокислотного состава белков в пищевом продукте используют показатель аминокислотного скора (АС). Скор выражают в процентах или безразмерной величиной, представляющей собой отношение содержания незаменимой аминокислоты (АК) в белке исследуемого пищевого продукта к ее количеству в эталонном «идеальном» белке.

Аминокислотный состав эталонного белка сбалансирован и идеально соответствует потребностям организма человека в каждой незаменимой кислоте, поэтому его еще называют «идеальным».

Аминокислота, скор которой имеет самое низкое значение, называется первой лимитирующей аминокислотой. Значение скора этой аминокислоты определяет биологическую ценность и степень усвоения белков.

Другой метод определения биологической ценности белков заключается в определении индекса незаменимых аминокислот (ИНАК). Этот показатель является интегральным и позволяет учитывать количество всех незаменимых кислот в белке исследуемого продукта. Индекс рас­считывают по формуле:

где n – число аминокислот, шт;

Удельный вес незаменимых аминокислот в общем количестве белков животного происхождения составляет 4352%. В растительных продуктах их присутствие составляет лишь3245%. К тому же, усвояемость их значительно снижена из-за прочной связи белков с клетчаткой. Если принять усвояемость белков молока за 100%, то усвояемость белков мяса составит 90%, картофеля – 80%, пшеницы – 50%, белков некоторых овощей – 2530%.

Кроме того животные белки лучше сбалансированы по аминокислотному составу.

Лекция №3 Тема: Физиологическое значение белков и аминокислот в питании человека.

2 Характеристика белков пищевого сырья.

3 Новые формы белковой пищи.

4 Функциональные свойства белков.

1 Важнейшие группы пептидов и их физиологическая роль.

Пептиды-буферы.

Пептиды-гормоны

Нейропептиды. Это две группы пептидов (эндорфины и энкефалины

Вазоактивные пептиды

Пептидные токсины

Пептиды-антибиотики

Вкусовые пептиды аспартам

Протекторные пептиды

ОБМЕН БЕЛКОВ

Белки занимают ведущее место среди органических элементов, на их долю прихо­дится более 50% сухой массы клетки.Они выполняют ряд важнейших биологических функций. Вся совокупность обмена веществ в организме (дыхание, пищеварение, выделение) обеспечивается деятельностью ферментов, которые являются белками. Все двигательные функции организма обеспечиваются взаимодействием сократительных белков- актина и миозина.

Поступающий с пищей из внешней среды белок служит пластической и энергети­ческой целям. Пластическое значение белка состоит в восполнении и новообразовании различных структурных компонентов клетки. Энергетическое значение заключается в обеспечении организма энергией, образующейся при расщеплении белков.

В тканях постоянно протекают процессы распада белка с последующим выделе­нием из организма неиспользованных продуктов белкового обмена и наряду с этим синтез белков. Таким образом, белки организма не находятся в статическом состоянии, из-за непрерывного процесса их разрушения и образования происходит обновление белков. Скорость обновления белков неодинакова для различных тканей. С наибольшей скоро­стью обновляются белки печени, слизистой оболочки кишечника, а также других внутрен­них органов и плазмы крови. Медленнее обновляются белки, входящие в состав клеток мозга, сердца, половых желез и еще медленнее - белки мышц, кожи и особенно опорных тканей (сухожилий, костей и хрящей).

Физиологическое значение аминокислотного состава пищевых белков и их биологическая ценность

Для нормального обмена белков, являющихся основой их синтеза, необходимо по­ступление с пищей в организм различных аминокислот. Изменяя количественное соот­ношение между поступающими в организм аминокислотами или исключая из пищи ту или иную аминокислоту, можно по состоянию азотистого баланса, росту, массе и об­щему состоянию животных судить о значении для организма отдельных аминокислот. Экспериментально установлено, что из 20 входящих в состав белков аминокислот 12 син­тезируются в организме (заменимые аминокислоты), а 8 не синтезируются (незаменимые аминокислоты).

Без незаменимых аминокислот синтез белка резко нарушается и наступает отрица­тельный баланс азота, останавливается рост, падает масса тела. Длительная жизнь животных и нормальное их состояние невозможны при отсутствии в пище хотя бы одной из незаменимых аминокислот. Для людей незаменимыми аминокислотами являются лей­цин, изолейцин, валин, метионин, лизин, треонин, фенилаланин, трйптофан.

Белки обладают различным аминокислотным составом, поэтому и возможность их использования для синтетических нужд организма неодинакова. В связи с этим было введено понятие биологической ценности белков пищи. Белки, содержащие весь необхо­димый набор аминокислот в таких соотношениях, которые обеспечивают нормальные процессы синтеза, являются белками биологически полноценными. Наоборот, белки, не содержащие тех или иных аминокислот или содержащие их в очень малых количествах, будут неполноценными. Так, неполноценными белками являются желатина, в которой имеются лишь.следы цистина и отсутствует трйптофан и тирозин, зеин (белок, находя­щийся в кукурузе), содержащий мало триптофана и лизина, глиадин (белок пшеницы) и гордеин (белок ячменя), содержащие мало лизина, и некоторые другие./Наиболее высока биологическая ценность белков мяса, яиц, рыбы, икры, молока.

В связи с этим пища человека должна не просто содержать достаточное количество белка, но обязательно иметь в своем составе не менее 30% белков с высокой биологиче­ской ценностью, т. е. животного происхождения.

У людей встречается форма белковой недостаточности, развивающаяся при однообразном питании продуктами растительного происхождения с малым содержанием белка. При этом возни­кает заболевание, получившее название «квашиоркор». Оно встречается среди населения стран тропического и субтропического пояса Африки, Латинской Америки и Юго-Восточной Азии. Этим заболеванием страдают преимущественно дети в возрасте от 1 года до 5 лет.

Биологическая ценность одного и тог.о же белка для разных людей различна. Вероят­но, она не является какой-то определенной величиной, а может изменяться в зависимости от состояния организма, предварительного пищевого режима, интенсивности и характера физиологической деятельности, ьда.раста, индивидуальных особенностей обмена веществ и других факторов.

Практически важно, чтобы два неполноценных белка, один из которых не содержит одних аминокислот, а другой - других, в сумме могли обеспечить потребности орга­низма. ,

Азотистый баланс

Азотистый баланс - соотношение количества азота, поступившего в организм с пи­щей и выделенного из него. Так как основным источником азота в организме является белок, то по азотистому балансу можно судить о соотношении количества поступившего и разрушенного в организме белка. Количество принятого с пищей азота отличается от количества усвоенного азота, так как часть азота теряется с калом.

Усвоение азота вычисляют по разности содержания азота в принятой пище и в кале. Зная количество усвоенного азота, легко вычислить общее количество усвоенного орга­низмом белка, так как в белке содержится в среднем 16% азота, т. е. 1 г азота содержится в 6,25 г белка. Следовательно, умножив найденное количество азота на 6,25, можно опре­делить количество белка.

Для того чтобы установить количество разрушенного белка, необходимо знать общее количество азота, выведенного из организма. Азотсодержащие продукты белкового об­мена (мочевина, мочевая кислота, креатинин и др.) выделяются преимущественно с мо­чой и частично с потом. В условиях обычного, неинтенсивного потоотделения на коли­чество азота в поте можно не обращать внимания. Поэтому для определения количества распавшегося в организме белка обычно находят количество азота в моче и умножают на 6,25.

Между количеством азота, введенного с белками пищи, и количеством азота, выво­димым из организма, существует определенная взаимосвязь. Увеличение поступления белка в организм приводит к увеличению выделения азота из организма. У взрослого человека при адекватном питании, как правило, количество введенного в организм азота равно количеству азота, выведенного из организма. Это состояние получило название азотистого равновесия. Если в условиях азотистого равновесия повысить количество белка в пище, то азотистое равновесие вскоре восстанавливается, но уже на новом, более высоком уровне. Таким образом, азотистое равновесие может устанавливаться при значительных колебаниях содержания белка в пище.

В случаях, когда поступление азота превышает его выделение, говорят о положи­тельном азотистом балансе. При этом синтез белка преобладает над его распадом. Устой­чивый положительный азотистый баланс наблюдается всегда при увеличении’ массы тела. Он отмечается в период роста организма, во время беременности, в периоде выздо­ровления после тяжелых заболеваний, а также при усиленных спортивных тренировках, сопровождающихся увеличением массы мышц. В этих условиях происходит задержка азота в организме (ретенция азота}.

Белки в организме не депонируются, т. е. не откладываются в запас. Поэтому при поступлении с пищей значительного количества белка только часть его расходуется на пластические цели, большая же часть - на энергетические цели.

Когда количество выведенного из организма азота превышает количество посту­пившего азота, говорят об отрицательном азотистом балансе.

Отрицательный азотистый баланс отмечается при белковом голодании, а также в случаях, когда в организм не поступают отдельные необходимые для синтеза белков аминокислоты.

Распад белка в организме протекает непрерывно. Степень распада белка связана с характером питания. Минимальные затраты белка в условиях белкового голодания наблюдаются при питании углеводами. В этих условиях выделение азота может быть в 3-3’/2 раза меньше, чем при полном голодании. Углеводы при этом выполняют сбере­гающую белки роль.

Распад белков в организме, происходящий при отсутствии белков в пище и доста­точном введении всех других питательных веществ (углеводы, жиры, минеральные соли, вода, витамины), отражает те минимальные траты, которые связаны с основными про­цессами жизнедеятельности. Эти наименьшие потери белка для организма в состоянии покоя, пересчитанные на 1 кг массы тела, были названы Рубнером коэффициентом из­нашивания.

Коэффициент изнашивания для взрослого человека равен 0,028-0,075 г азота на 1 кг массы тела в сутки.

Отрицательный азотистый баланс развивается при полном отсутствии или недоста­точном количестве белка в пище, а также при потреблении пищи, содержащей непол­ноценные белки. Не исключена возможность дефицита белка при нормальном поступле­нии, но при значительном увеличении потребности в нем организма. Во всех этих случаях имеет место белковое голодание. ‘

При белковом голодании даже в случаях достаточного поступления в организм жи­ров, углеводов, минеральных солей, воды и витаминов происходит постепенно нарастаю­щая потеря массы тела, зависящая от того, что затраты тканевых белков (минимальные в этих условиях и равные коэффициенту изнашивания) не компенсируются поступлением белков с пищей. Поэтому длительное белковое голодание в конечном счете, так же как и полное голодание, неизбежно приводит к смерти. Особенно тяжело переносят белковое голодание растущие организмы, у которых в этом случае происходит не только потеря массы тела, но и остановка роста, обусловленная недостатком пластического материала, необходимого для построения клеточных структур.

ПОСМОТРЕТЬ ЕЩЕ:

Лекционный материал по дисциплине “Пищевая химия” - Физиологическое значение белков и аминокислот в питании человека

Физиологическое значение белков и аминокислот в питании человека

Важнейшие группы пептидов и их физиологическая роль.

Пептиды – это олигомеры, составленные из остатков аминокислот. Они имеют невысокую молекулярную массу (содержание остатков аминокислот колеблется от нескольких штук до нескольких сотен).

В организме пептиды образуются либо в процессе синтеза из аминокислот, либо при гидролизе (расщеплении) белковых молекул.

На сегодня установлены физиологическое значение и функциональная роль наиболее распространенных групп пептидов, от которых зависят здоровье человека, органолептические и санитарно-гигиенические свойства пищевых продуктов.

Пептиды-буферы. В мышцах животных и человека обнаружены дипептиды, выполняющие буферные функции, то есть поддерживающие постоянный уровень рН.

Пептиды-гормоны . Гормоны – вещества органической природы, вырабатываемые клетками желез, регулируют деятельность отдельных органов, желез и организма в целом: сокращение гладкой мускулатуры организма и секреции молока молочными железами, регуляция деятельности щитовидной железы, активности роста организма, образования пигментов, обуславливающих цвет глаз, кожи, волос.

Нейропептиды. Это две группы пептидов (эндорфины и энкефалины ), содержащихся в мозге человека и животных. Они определяют реакции поведения (боязнь, страх), влияют на процессы запоминания, обучения, регулируют сон, снимают боль.

Вазоактивные пептиды синтезируются из белков пищи в результате, они оказывают влияние на тонус сосудов.

Пептидные токсины представляют собой группу токсинов, вырабатываемых мироорганизмами, ядовитыми грибами, пчёлами, змеями, морскими моллюсками и скорпионами. Для пищевой промышленности они нежелательны. Наибольшую опасность представляют токсины микроорганизмов (золотистый стафилококк, бактерии ботулизма, сальмонеллы), в том числе грибков, которые развиваются в сырье, полуфабрикатах и готовых пищевых продуктах.

Пептиды-антибиотики . Представители данной группы пептидов бактериального или грибкового происхождения используется в борьбе с инфекционными заболеваниями, вызываемыми стрептококками, пневмококками, стафилококками и др. микроорганизмами.

Вкусовые пептиды – прежде всего это соединения со сладким или горьким вкусом. Пептиды горького вкуса образуются в молодых ещё незрелых ферментативных сырах. Пептиды со сладким вкусом (аспартам ) используются в качестве заменителя сахара.

Протекторные пептиды выполняют защитные функции, прежде всего – антиокислительные.

Белки сложные органические соединения, построенные из аминокислот. В состав белковых молекул входят азот, углерод, водород и некоторые другие вещества. Аминокислоты характеризуются наличием в них аминогруппы (NH2).

Белки отличаются друг от друга по содержанию в них разных аминокислот. В связи с этим белки обладают специфичностью, т. е. выполняют разные функции. Белки животных разных видов, разных индивидуумов одного и того же вида, а также белки разных органов и тканей одного организма отличаются друг от друга. Специфичность белков позволяет вводить их в организм лишь через органы пищеварения, где они расщепляются до аминокислот и в таком виде всасываются в кровь. В тканях из доставляемых кровью аминокислот образуются белки, свойственные данным тканям. Белки являются основным материалом, из которого построены клетки организма (Абрамова Т. 1994)

Функции белков чрезвычайно многообразны. Каждый данный белок как вещество с определенным химическим строением выполняет одну узкоспециализированную функцию и лишь в отдельных случаях несколько, как правило, взаимосвязанных функций. Об одной из центральных функций, участии их в подавляющем большинстве химических превращений в качестве ферментов или важнейшего компонента ферментов. Ферменты в большинстве своем обеспечивают протекание необходимых для жизнедеятельности процессов при невысоких температурах и рН, близких к нейтральным.

Самая большая функциональная группа белков - ферменты. Каждый фермент в той или иной степени специфичен, т.е. функционально приспособлен к какому-то определенному субстрату, иногда к определенному типу химических связей. Под влиянием различных воздействий структура белковой молекулы может меняться, в связи с чем меняется и активность фермента. Например, существует зависимость скорости ферментативной реакции от изменения температуре и рН.

Некоторые биологические молекулы способны ускорять или ингибировать (от лат. inhibere - сдерживать, останавливать), т. е. подавлять активность ферментов - это один из способов регуляции ферментативных реакций. (Комов В.П. 2004)

Белки являются химическими структурами, представляющими собой линейную последовательность аминокислот, сформировавшуюся в ходе серии реакций конденсации, в которых задействованы а-карбоксильная и а-аминная группы смежных аминокислот. Образующиеся в результат этих реакций связи называются пептидными. Две аминокислоты образуют дипептид, а более длинные цепи - полипептиды. Каждая полипептидная цепь имеет одно аминное и одно карбоксильное окончание, которые могут образовывать последующие пептидные связи с другими аминокислотами. Многие белки состоят из более чем одной полипептидной цепи, каждая из которых формирует субъединицу. Порядок, в котором аминокислоты располагаются в цепи, определяется в процессе белкового синтеза последовательностью нуклеотидных оснований в специфической ДНК, содержащей генетическую информацию, относящуюся к этому белку. Последовательность аминокислот детерминирует окончательную структуру, поскольку боковые цепи компонента аминокислот притягиваются, отталкиваются либо служат физическим препятствием друг для друга, что «заставляет» молекулу складываться и принимать окончательную, соответствующую ей форму. Первичная структура белка - это определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, а также их количественный и качественный состав. Последовательность расположения аминокислот в отдельных белках генетически закреплена и обусловливает индивидуальную и видовую специфичность белка. Расшифровка первичной структуры белка имеет большое практическое значение, так как открывает возможность синтеза его в лаборатории. Благодаря расшифровке структуры гормона инсулина и иммуноглобулина эти белки получают синтетически и широко применяют в медицине. Изучение первичной структуры гемоглобина позволило выявить изменения его структуры у людей при отдельных заболеваниях. В настоящее время расшифрована первичная структура более 1000 белков, в том числе ферментов рибонуклеазы, карбоксипептидазы, миоглобина, цитхромо в и многих других.

Вторичная структура белка - это пространственная укладка полипептидной цепи. Выделяют три типа вторичной структуры: а-спираль, слоистоскладчатая спираль (или В-спираль) и коллагеновая спираль.

При образовании а-спирали полипептидная цепь спирализуется за счет водородных связей таким образом, что витки пептидной цепи периодически повторяются. При этом создается компактная и прочная структура полипептидной цепи белка.

Слоисто-складчатая структура белка представляет собой линейные полипептидные цепи, расположенные параллельно и прочно связанные водородными связями. Такая структура является основой для фибриллярных белков.

Коллагеновая спираль белка выделяется более сложной укладкой полипептидных цепей. Отдельные цепи спирализованы и закручены одна вокруг другой, образуя суперспираль. Такая структура характерна для коллагена. Коллагеновая спираль имеет высокую упругость и прочность стальной нити. («Основы биохимии» 1986)

Третичная структура Общее расположение, взаимную укладку различных областей, доменов и отдельных аминокислотных остатков одиночной полипептидной цепи называют третичной структурой данного белка. Четкой границы между вторичной и третичной структурами провести нельзя, однако под третичной структурой понимают стерические взаимосвязи между аминокислотными остатками, далеко отстоящими друг от друга по цепи. Четвертичная структура если белки состоят из двух и более полипептидных цепей, связанных между собой не ковалентными (не пептидными и не дисульфидными) связями, то говорят, что они обладают четвертичной структурой. Такие агрегаты стабилизируются водородными связями и электростатическими взаимодействиями между остатками, находящимися на поверхности полипептидных цепей. Подобные белки называют олигомерами, а составляющие их индивидуальные полипептидные цепи-протомерами, мономерами или субъединицами.

Многие олигомерные белки содержат два или четыре протомера и называются димерами или тетрамерами соответственно. Довольно часто встречаются олигомеры, содержащие более четырех протомеров, особенно среди регуляторных белков (пример - транскарбамоилаза). Олигомерные белки играют особую роль во внутриклеточной регуляции: их протомеры могут слегка менять взаимную ориентацию, что приводит к изменению свойств олигомера.

Структурная функция белков или пластическая, функция белков заключается в том, что протеины являются главной составной частью всех клеток и межклеточных структур. Белки также входят в состав основного вещества хрящей, костей и кожи. Биосинтез белков определяет рост и развитие организма.

Каталитическая или ферментная, функция белков состоит в том, что протеины способны ускорять биохимические реакции в организме. Все известные в настоящее время ферменты являются белками. От активности белков-ферментов зависит осуществление всех видов обмена веществ в организме.

Защитная функция белков проявляется в образовании иммунных тел (антител) при поступлении в организм чужеродного белка (например, бактерий). Кроме того, белки связывают токсины и яды, попадающие в организм, и обеспечивают свертывание крови и остановку кровотечения при ранениях.

Транспортная функция белков заключается в том, что белки принимают участие в переносе многих веществ. Так, снабжение клеток кислородом и удаление углекислого газа из организма осуществляется сложным белком-гемоглобином, липопротеиды обеспечивают транспорт жиров и т.д.

Передача наследственных свойств в которой ведущую роль играют нуклеопротеиды, является одной из важнейших функций белков. В состав нуклеопротеидов входят нуклеиновые кислоты. Различают два основных типа нуклеиновых кислот: рибонуклеиновые кислоты (РНК), содержащие аденин, цитозин, урацил, рибозу и фосфорную кислоту, и дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК), в состав которых входят дезоксирибоза вместо рибозы и тимин вместо урацила. Важнейшей биологической функцией нуклеиновых кислот является их участие в биосинтезе белков. Нуклеиновые кислоты не только необходимы для самого процесса биосинтеза белка, они обеспечивают также образование белков, специфичных для данного вида и органа.

Регуляторная функция белков направлена на поддержание биологических констант в организме, что обеспечивается регулирующими влияниями различных гормонов белковой природы.

Энергетическая роль белков состоит в обеспечении энергией всех жизненных процессов в организме животных и человека Белки-ферменты определяют все стороны обмена веществ и образование энергии не только из самих протеинов, но и из углеводов и жиров. При окислении 1 г белка в среднем освобождается энергия, равная 16,7 кДж (4,0 ккал).

Белковые тела различных людей имеют индивидуальную специфичность. Это значит что, образование иммунных тел в организме человека при пересадке органов, в результате чего может возникнуть реакция отторжения пересаженного органа.

Индивидуальные различия в составе белков передаются по наследству. Нарушение генетического кода в ряде случаев может явиться причиной тяжелых наследственных заболеваний (Косицкий Г.И. 1985).

Лекция №3

Тема: Физиологическое значение белков и аминокислот в питании человека.

1 Важнейшие группы пептидов и их физиологическая роль.

2 Характеристика белков пищевого сырья.

3 Новые формы белковой пищи.

4 Функциональные свойства белков.

1 Важнейшие группы пептидов и их физиологическая роль.

Пептиды – это олигомеры, составленные из остатков аминокислот. Они имеют невысокую молекулярную массу (содержание остатков аминокислот колеблется от нескольких штук до нескольких сотен).

В организме пептиды образуются либо в процессе синтеза из аминокислот, либо при гидролизе (расщеплении) белковых молекул.

На сегодня установлены физиологическое значение и функциональная роль наиболее распространенных групп пептидов, от которых зависят здоровье человека, органолептические и санитарно-гигиенические свойства пищевых продуктов.

Пептиды-буферы. В мышцах животных и человека обнаружены дипептиды, выполняющие буферные функции, то есть поддерживающие постоянный уровень рН.

Пептиды-гормоны . Гормоны – вещества органической природы, вырабатываемые клетками желез, регулируют деятельность отдельных органов, желез и организма в целом: сокращение гладкой мускулатуры организма и секреции молока молочными железами, регуляция деятельности щитовидной железы, активности роста организма, образования пигментов, обуславливающих цвет глаз, кожи, волос.

Нейропептиды. Это две группы пептидов (эндорфины и энкефалины ), содержащихся в мозге человека и животных. Они определяют реакции поведения (боязнь, страх), влияют на процессы запоминания, обучения, регулируют сон, снимают боль.

Вазоактивные пептиды синтезируются из белков пищи в результате, они оказывают влияние на тонус сосудов.

Пептидные токсины представляют собой группу токсинов, вырабатываемых мироорганизмами, ядовитыми грибами, пчёлами, змеями, морскими моллюсками и скорпионами. Для пищевой промышленности они нежелательны. Наибольшую опасность представляют токсины микроорганизмов (золотистый стафилококк, бактерии ботулизма, сальмонеллы), в том числе грибков, которые развиваются в сырье, полуфабрикатах и готовых пищевых продуктах.

Пептиды-антибиотики . Представители данной группы пептидов бактериального или грибкового происхождения используется в борьбе с инфекционными заболеваниями, вызываемыми стрептококками, пневмококками, стафилококками и др. микроорганизмами.

Вкусовые пептиды – прежде всего это соединения со сладким или горьким вкусом. Пептиды горького вкуса образуются в молодых ещё незрелых ферментативных сырах. Пептиды со сладким вкусом (аспартам ) используются в качестве заменителя сахара.

Протекторные пептиды выполняют защитные функции, прежде всего – антиокислительные.

2 Характеристика белков пищевого сырья.

Пептиды, имеющие молекулярную массу более 5000 Да, и выполняющие ту или иную биологическую функцию, называются белками.

Функциональные свойства белков зависят от последовательности аминокислот в полипептидной цепи (так называемая первичная структура), а также от пространственной структуры полипептидной цепи (зависят от вторичной, третичной и четвертичной структур).

Разные продукты питания отличаются качественным и количественным содержанием белков.

В злаковых культурах содержание общего белка составляет 10÷20%. Анализируя аминокислотный состав суммарных белков различных злаковых культур следует отметить, что все они, за исключением овса, бедны лизином (2,2÷3,8%). Для белков пшеницы, сорго, ячменя и ржи характерно относительно небольшое количество метионина и цистеина (1,6÷1,7 мг/100 гбелка). Наиболее сбалансированными по аминокислотному составу являются овес, рожь и рис.

В бобовых культурах (соя, горох, фасоль, вика) содержание общего белка высоко и составляет 20÷40%. Наиболее широкое применение получила соя. Её скор близок к единице по пяти аминокислотам, но при этом в сое содержится недостаточно триптофана, фенилаланина и тирозина и очень низкое содержание метионина.

В масличных культурах (подсолнечник, хлопчатник, рапс, лён, клещевина, кариандр) содержание общего белка составляет 14÷37%. При этом аминокислотный скор белков всех масличных (в меньшей степени хлопчатника) достаточно высок даже для лимитирующих кислот. Этот факт определяет целесообразность получения из масличного сырья концентрированных форм белка и создание на их основе новых форм белковой пищи.

Относительно низкое содержание азотистых веществ в картофеле (около 2%), овощах (1÷2%) и плодах (0,4÷1,0%) указывают на незначительную роль этих видов пищевого растительного сырья в обеспечении продуктов питания белком.

Мясо, молоко и получаемые из них продукты содержат необходимые организму белки, которые благоприятно сбалансированы и хорошо усваиваются (при этом показатель сбалансированности и усвоения у молока выше, чем у мяса). Содержание белка в мясных продуктах колеблется от 11 до 22%. Содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 3,5%.

3 Новые формы белковой пищи.

Сегодня в условиях постоянно растущего общества и ограниченности ресурсов перед человеком стоит необходимость создания современных продуктов питания, обладающих функциональными свойствами и отвечающих требованиям науки о здоровом питании.

Новые формы белковой пищи – это продуты питания, получаемые на основе различных белковых фракций продовольственного сырья с применением научно обоснованных способов переработки, и имеющие определённый химический состав, структуру и свойства.

Широкое признание получили различные растительные белковые источники: зернобобовые, хлебные и крупяные и побочные продукты их переработки, масличные; овощи и бахчёвые, вегетативная масса растений.

При этом для производства белковых продуктов преимущественно используются соя и пшеница.

Продукты переработки соевых белков подразделяются на три группы, отличающиеся по содержанию белка: муку и крупу получают путём помола в них содержится 40÷45% белка от общей массы продукта; соевые концентраты получают путём удаления водорастворимых компонентов, они содержат 65÷70% белка; соевые изоляты получают экстракцией белка, они содержат не менее 90% белка.

На основе сои получают текстурированные белковые продукты , в которых соевые белки используют, например, вместо белков мяса. Гидролизованные соевые белки называются модифицированными . Их используют как функциональные и вкусовые добавки к пище.

Сегодня на основе сои также выпускают соевое молоко, соевый соус, тофу (соевый творог) и др. продукты питания.

Из пшеницы или пшеничной муки методом водной экстракции получают сухую пшеничную клейковину с содержанием белка 75÷80%.

В то же время наличие лимитирующих аминокислот в растительных белках определяет их неполноценность. Выходом здесь является совместное использование различных белков, что обеспечивает эффект взаимного обогащения. Если при этом достигают повышения аминокислотного скора каждой незаменимой лимитирующей аминокислоты по сравнению отдельным использованием исходных белков, то говорят об эффекте простого обогащения , если после смешивания аминокислотный скор каждой аминокислоты превышает 1,0, то – это эффект истинного обогащения . Использование подобных сбалансированных белковых комплексов обеспечивает повышение усвояемости растительных белков до 80÷100%.

4 Функциональные свойства белков.

Белки и белковые концентраты находят широкое применение в производстве пищевых продуктов благодаря присущим им уникальным функциональным свойствам, под которыми понимают физико-химические характеристики, определяющие поведение белков при переработке в пищевые продукты и обеспечивающие определенную структуру, технологические и потребительские свойства готового продукта.

К наиболее важным функциональным свойствам белков относятся растворимость, водосвязывающая и жиросвязывающая способность, способность стабилизировать дисперсные системы (эмульсии, пены, суспензии), образовывать гели.

Растворимость – это первичный показатель оценки функциональных свойств белков, характеризуется количеством белка, переходящего в раствор. Растворимость в наибольшей степени зависит от присутствия нековалентных взаимодействий: гидрофобных, электростатических и водородных связей. Белки с высокой гидрофобностью хорошо взаимодействуют с липидами, с высокой гидрофильностью хорошо взаимодействуют с водой. Поскольку белки одного типа имеют одинаковый по знаку заряд, то они отталкиваются, что способствует их растворимости. Соответственно в изоэлектрическом состоянии, когда суммарный заряд белковой молекулы равен нулю, а степень диссоциации минимальна, белок обладает низкой растворимостью, даже может скоагулировать.

Водосвязывающая способность характеризуется адсорбцией воды при участии гидрофильных остатков аминокислот, жиросвязывающая – адсорбцией жира за счёт гидрофобных остатков. В среднем на 1 г белка может связывать и удерживать на своей поверхности 2÷4 г воды или жира.

Жироэмульгирующая и пенообразующая способность белков широко используются при получении жировых эмульсий и пен, то есть гетерогенных систем вода-масло, вода-газ. Благодаря наличию в белковых молекулах гидрофильных и гидрофобных зон они взаимодействуют не только с водой, но и с маслом и воздухом и, выступая в качестве оболочки на границе раздела двух сред, способствуют их распределению друг в друге, то есть созданию устойчивых систем.

Гелеобразующие свойства белков характеризуются способностью их коллоидного раствора из свободного диспергированного состояния переходить в связанодисперсное с образованием систем, обладающих свойствами твёрдых тел.

Вязко-эластично-упругие свойства белков зависят от их природы (глобулярные или фибрилярные), а также наличия функциональных групп, которыми белковые молекулы связываются между собой или с растворителем.